1. Liaison peptidique:
Les peptides et les protéines sont le résultat de l’enchainement d’acides aminés reliés entre eux par une liaison covalente qui est en fait une liaison amide formée par déshydratation entre le groupement amine d’un acide aminé et le groupement carboxyle d’un autre acide aminé. Cette liaison est également appelée liaison peptidique, d’où le nom de polypeptides également donné aux protéines (figure 1).
Figure 1. Liaison peptidique entre deux aminoacides.
On distingue, en générale:
- les oligopeptides: dipeptides (formés par l’union de 2 aminoacides), tripeptides
(3 aminoacides).
- les polypeptides: à partir des tétrapeptides.
- les protéines sont des polypeptides, mais nous verrons un peu plus loin qu’en plus des liaisons peptidiques unissant les aminoacides, d’autres types d’intéractions interviennent pour conférer à la protéine une structure tridimensionnelle.
2.Détermination de la structure des chaînes peptidiques:
Pour connaître la séquence des acides aminés il faut d’abord déterminer les acides aminés N- et
C- terminaux, puis l’ordre d’enchaînement des autres acides aminés.
Les tableaux 2 et 3 donnent les principales méthodes utilisées.
Tableau 1 Détermination de l’acide aminé en position N-terminale.
Tableau 2. Détermination de l’acide aminé en position C-terminale.
3.Fragmentation des chaînes peptidiques
Si la chaîne peptidique est trop longue, il faut au préalable la fragmenter en chaînes plus courtes qui seront analysées séparément (tableau 4).
Tableau 3. Fragmentation des chaines peptidique.
4.Séparation de plusieurs chaînes peptidiques
Fréquemment les chaînes peptidiques sont unies entre elles par des points disulfures. Les
liaisons disulfures sont scindées par des agents oxydants.
On utilise aussi des agents réducteurs tels que le β mercaptoéthanol.
Pour que le pont disulfure ne se reforme pas, il faut traiter ensuite par un agent d’alkylation
comme l’iodoacétate:
5.Quelques peptides ayant une importance biologique
a. Glutathion
C’est un tripeptide (γ-L-glutamyl-L-cystéinyl-glycine) dont on peut voir la structure sur la
figure 2 suivant .
Figure 2. Structure du glutathion réduit.
On notera que l’acide glutamique est lié à la cystéine par son γ-COOH (liaison peptidoÏde) et
que son α-COOH et son α-NH2 sont donc libres.
Le glutathion existe sous la forme réduite (ou thiol) et sous la forme oxydée (où deux
molécules sont liées par un pont disulfure, comme dans la cystine), ce qui lui permet de jouer un rôle dans certaines réactions d’oxydoréduction.
b. Hormones peptidiques
Certaines hormones, notamment celles sécrétées par l’hypophyse et le pancréas, sont des
peptides. Nous allons en voir quelques exemples.
⇒Hormones de la post-hypophyse : ocytocine et vasopressine
Ce sont deux peptides comportant un cycle, en raison d’un pont disulfure, et une chaîne
latérale.
Comme on peut le constater sur la figure 3, leurs structures sont très voisines ; la
structure de la vasopressine ne diffère de celle de l’ocytocine que par le remplacement de Ile
par Phe, et de Leu par un aminoacide basique (Lys ou Arg) selon les espèces animales).
Les effets physiologiques sont différents :
l’ocytocine stimule la contraction du muscle utérin, alors que la vasopressine augmente la pression sanguine et a une action antidiurétique.
Figure 3 . Structure de l’ocytocine et de la vasopressine.
l’insuline, est une hormone hypoglycémiante, sécrétée par le pancréas. Sa masse moléculaire est de 6 000 environ, qui peut former des polymères par association (12000, 36000,48000). Elle est considérée à ce titre comme la première protéine dont la structure a été entièrement déterminée. La molécule est constituée de 51 résidus d’amino-acides groupés en deux chaînes : la chaîne A de 21 résidus avec un pont disulfure et la chaîne B de 30 résidus. Il y a trois ponts disulfure : deux ponts interchaînes et un pont intrachaîne (figure 4).
Figure 4. Structure de l’insuline.
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