Stéréochimie:
Le carbone alpha portant quatre groupements différents, ce carbone est asymétrique. Les acides aminés sont donc des molécules chirales.
On a deux isomères possibles :
l'un de la série D l'autre de la série L. Il existe une exception : la glycine.
Chiralité:
L’adjectif « chiral », qualifie une structure dépourvue de plan ou de centre de symétrie et qui, par voie de conséquence, n’est pas superposable à son image dans un miroir. L’exemple le plus immédiat est donné par le couple main gauche / main droite. Un atome de carbone relié à quatre groupements différents reçoit le nom de carbone chiral ou carbone asymétrique.
Il se trouve que tous les acides aminés naturels trouvés dans les molécules du vivant sont de la série L.
Absorption dans l’ultraviolet:
Les aminoacides présentent une absorption importante aux longueurs d’onde inférieures à 230 nm; en outre, certains d’entre eux absorbent entre 250 et 300nm en raison de la présence -dans leur chaine R- de chromophores tels que le noyau phényle (Tyr) ou le noyau indole (Trp) permettant ainsi le dosage spectrophotométrique des protéines (figure 1).
Figure 1. Spectre d’absorption des aminoacides aromatiques dans l’ultra-violet.
Ionisation:
Tous les aminoacides possèdent au moins deux groupes ionisables. Le carboxyle et l’amine ; ils sont amphotères : le groupement carboxyle d’un aminoacide peut céder un proton et il apparaît un anion:
Le groupement aminé peut fixer un proton et former un cation:
Ces deux réactions de dissolutions correspondent à des équilibres auxquels s’applique la loi
d’action de masse, de sorte que les proportions d’aminoacides ionisé et non ionisé existant en solution vont dépendre de la concentration en ions H+.
On peut donc écrire les deux constantesde dissociation K1 et K2, correspondant aux deux équilibres, de la manière suivante:
K1 = [R-COO-] [H+] / [R-COOH]
K2 = [R-NH2] [H+] / [R-NH3+]
Lorsqu’ on fait passer une solution d’un aminoacide d’un pH bas à un pH élevé, on a les
transformations suivantes:
On veut qu’on passe par un pH où les molécules d’aminoacide sont sous la forme dipolaire
(zwitterion) et où la charge nette de la molécule est nulle, c’est le point isoionique ou
isoélectrique de l’aminoacide. À ce pH, sa solubilité est minimale et il ne migre pas si on le
place dans un champ électrique (contrairement au cation et à l’anion).
pH isoélectrique: défini par [A+] = [A-]
Nous avons à résoudre le système d’équations suivant:
On peut aisément étudier la dissociation des différentes fonctions polaires d’un aminoacide, en ajoutant à la solution HCl ou NaOH et en mesurant le pH après chaque addition. On peut ainsi tracer des courbes de titration, dont l’aspect sera différent selon qu’il s’agit d’un aminoacide neutre, acide ou basique.
Pour calculer le pKa (ou les concentrations en espèces ioniques à un pH déterminé) on utilise l’équation de HENDERSON-HASSEBACH:
pKa = pH + log [Accepteur de protons]/ [Donneur de protons]
Connaissant les valeurs des pKa, pHi, il est possible de tracer la courbe de neutralisation d’un acide aminé.
Exemple : courbe de titration de l’alanine (figure 2):
Elle comporte deux étapes distinctes, chacune correspondant à l’élimination d’un proton de
l’alanine :
→ Au début: (en bas et à gauche du graphique) :
- L’alanine a ses 2 fonctions acido-basique protonée et se trouvent sous une forme cationique avec une charge positive (NH3 +-CH2-COOH),
- Lorsque l’on ajoute de la soude une partie des molécules subissent une dissociation Jusqu’à arriver à un point où il y a autant de molécules chargées positivement que de molécules neutres, à ce point le pH est égal au 1er pK (Pk1=2,3 pour Ala).
pH=Pk1 →
50% sous forme de NH3 +-CH2-COOH
50% sous forme de NH3 + -CH2-COO-
- La partie plate autour de ce pK, correspond à une zone tampon, si on continue à ajouter de
la soude, un point d’inflexion est atteint, ce pH correspond au pH isoélectrique ou pHi (pHi=6 pour Ala), toute l’Ala est sous une forme dipolaire avec 2 charges, une (+) et une (-) avec une charge globale nulle.
pH= pHi →100 % sous forme NH3+-CH2-COO-(ion Zwitterion)
→ L’ajout de soude provoque une nouvelle dissociation avec perte du proton de l’amine, à
égalité de concentration des 2 espèces, le pH correspond au 2 ème pK (Pk2=9,7 pour Ala).
PH= PK2→
50% sous forme de NH2-CH2-COO-
50% sous forme de NH3+-CH2-COO-
- La partie de la courbe relativement plate autour de ce pK correspond à une nouvelle zone
tampon, un dernier ajout de soude va totalement déprotoner l’acide aminé qui va se retrouver sous une forme chargée négativement NH2-CH2-COO-
Figure 2 : courbe de titration de l’acide aminé Ala
Exemple d’un acide aminé à chaîne latérale comportant un groupement acide : (l’acide
glutamique) (figure3):
Figure 3: Courbe de titration de Glu
-Exemple d’un acide aminé comportant un groupement à chaîne latérale basique (la
lysine) (figure4):
Figure 4 : courbe de titration de l’acide aminé basique (Lys)
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